Białka (proteiny)

Informacje ogólne:

  • najważniejsza grupa
  • bez białek nie ma życia (!)
  • są to związku węgla, wodoru, tlenu i AZOTU
  • są związkami polimerów
  • cząsteczka zbudowana jest z podobnych (licznych) monomerów

Polimer = n x monomer

Białko = n x aminokwas

  • aminokwas zawiera 2 grupy funkcyjne: aminową oraz karboksylową

budowa_czasteczki_bialka

Rys. Aneta Skawińska

  • jest 20 aminokwasów, mają swoją resztę (rodnik)

Aminokwasy

Podział ze względu na pochodzenie:

1. Endogenne – organizm sam je wytwarza

  • alanina (Ala)
  • asparagina (Asn)
  • asparaginian (Asp)
  • arginina (Arg)
  • glutaminian (Gln)
  • glutamina (Glu)
  • glicyna (Gly)
  • prolina (Pro)
  • seryna (Ser)
  • tyrozyna (Tyr)
  • cysteina (Cys)

2. Egzogenne – muszą zostać dostarczone z zewnątrz

  • lizyna (Lys)
  • metionina (Met)
  • leucyna (Leu)
  • histydyna (His)
  • fenyloalanina (Phe)
  • treonina (Thr)
  • tryptofan (Trp)
  • izoleucyna (Ile)
  • walina (Val)

Podział ze względu na odczyn:

kwasowa (dodatkowa grupa kwaśna)

zasadowa (dodatkowa grupa aminowa)

obojętna (nie wykazuje odczynu kwaśnego i zasadowego)

Łączenie aminokwasów:

 laczenie_aminokwasow

Wiązanie peptydowe – występuję między węglem a azotem

Podział białek:

dwupeptyd (2-9 cząsteczki)

oligopeptyd (do 10 cząsteczek)

polipeptyd (do 100 cząsteczek)

białko (powyżej 100 cząsteczek)

Podział ze względu na skład białek:

proste (zbudowane są wyłącznie z aminokwasów)

a)   protaminy – białko zasadowe, rozpuszczalne w wodzie. Protaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami .

b)   albuminy – białka obojętne, zwierzęce i roślinne. Regulowanie ciśnienia onkotycznego (zachowanie prawidłowych proporcji między ilością wody zawartą we krwi a ilością wody w płynach tkankowych) , transport niektórych hormonów zwierzęcych, leków, kwasów tłuszczowych. W skład albumin wchodzą wszystkie aminokwasy; dobrze rozpuszczają się w wodzie. Spotykamy je w białku jaja kurzego, w osoczu krwi i mleku.

c)    globuliny – są odpowiedzialne za mechanizmy odpornościowe oraz wiążą tłuszcze i glukozę . W świecie roślinnym(nasiona) i zwierzęcym (osocze krwi, tkanka mięśniowa, mleko .  Spotykane są w dodatkowo w białku jaja kurzego . Są białkami dobrze rozpuszczalnymi w rozcieńczonych roztworach soli, nie rozpuszczają się w czystej wodzie.

d)   histony – zasadowe białka wchodzące w skład chromatyny, neutralizujące jej kwasowy charakter . Występują w jądrze komórkowym. Bogate w histony są gruczoły grasicy

e)   prolaminy – białka roślinne, nierozpuszczalne w wodzie. Są składnikiem mąki. Prolaminy zawierają dużo kwasu glutaminowego. Obecne w nasionach traw, także zbóż uprawnych. Charakteryzują się dużą zawartością glutaminy i proliny, są rozpuszczalne w niskocząsteczkowych alkoholach.

f)     gluteliny – białka pełniące role zapasowe, podobne do prolamin, obecne w bielmie nasion niektórych traw . Zawierają dużo kwasu glutaminowego, asparaginowego, argininy i proliny. Są nierozpuszczalne w wodzie, za to rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach, zasadach.

g)    skleroliny – nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy kreatyna.

  • a)   keratyna – należą do nich przede wszystkim białka tkanki łącznej tworów zrogowaciałych (paznokcie, pióra i włosy)
  • b)   kolagen – główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia.
  • c)    Fibryna – białko proste, białko fibrylarne, wytrącające się z osocza krwi podczas procesu krzepnięcia krwi. Tworzy rusztowanie skrzepu krwi. Powstaje z fibrynogenu w wyniku działania trombiny.

złożone (oprócz aminokwasów zawierają dodatkowo grupy niebiałkowe, np.

a) chromoproteiny – zawierają dodatkowo barwnik

b) nukloproteiny – zawierają dodatkowo kwas nukleinowy

c) lipoproteidy – zawierają dodatkowo tłuszcz

d) glikoproteiny – zawierają dodatkowo cukier

e) fosfoproteiny – zawierają dodatkowo fosfor

f) metaloproteidy np.: hemoglobina

Podział białek według struktury (układ przestrzenny):

– pierwszorzędowa (I-rzędowa) w której mamy aminokwasy połączone liniowo

– drugorzędowa (II-rzędowa), pojawia się w 2 opcjach:

1) α spiralna – helisa, białka kłębkowate

2) β harmonijki (kartonowa)  białka włókniste

– trzeciorzędowa (III-rzędowa), budowa przestrzenna, polega na przestrzennym zwinięciu struktury II-rzędowej (III- rzędowa struktura decyduje o właściwosciach fizyko-chemicznych.

– czwartorzędowa (IV-rzędowa), tworzy więcej niż 1 łańcuch polipeptydowy, np. hemoglobina

Podział białek ze względu na strukturę przestrzenną:

– fibrylarna – wydłużona, włóknista

– globularna – ziarnista, np. globuliny

Występowanie i funkcje białek:

– budulcowa (składnik błony komórkowej)

– enzymatyczna

– regulacyjna, hormonalna

– obronna, ochronna (przeciwciała, globuliny)

– transportowa (hemoglobina transportuje tlen)

– magazynująca

– energetyczna (cukry, tłuszcze, białka (jako ostatnie))

Print Friendly, PDF & Email

Kategorie: Biologia,Budowa komórki,Świat zwierząt

Pozostaw odpowiedź