Najbardziej splątane białka w przyrodzie. Zespół z UW opisał węzeł 8₃ przewidziany przez AI
Zespół prof. Joanny Sułkowskiej z Centrum Nowych Technologii Uniwersytetu Warszawskiego, we współpracy z prof. Sophie Jackson z University of Cambridge, opisał pierwsze struktury krystaliczne białek zawierających węzeł 8₃ – najbardziej złożony węzeł, jaki dotąd znaleziono w białkach. Istnienie takiej architektury wcześniej przewidział model sztucznej inteligencji AlphaFold. Praca ukazała się 19 października 2026 r. w „Proceedings of the National Academy of Sciences” (PNAS).
Skąd w białku węzeł?
Białko to długi łańcuch aminokwasów, który po syntezie zwija się w precyzyjny, trójwymiarowy kształt. Zwykle ten łańcuch nie tworzy węzłów – gdyby pociągnąć go za oba końce, rozwinąłby się w prostą nitkę. U niektórych białek jest jednak inaczej: łańcuch przewleka się przez własną pętlę, a pociągnięcie za końce zaciska węzeł, zamiast go rozplątać.
Matematycy opisują węzły m.in. liczbą skrzyżowań, które trzeba narysować na płaskim diagramie. Najprostszy węzeł – trójlistnik – ma ich trzy i oznacza się go symbolem 3₁. Węzeł 8₃ ma ich osiem, a dolny indeks wskazuje jego miejsce w klasycznej tablicy węzłów. W białkach to poziom splątania, którego dotąd nie obserwowano. Podstawy budowy białek – od struktury pierwszorzędowej po czwartorzędową – przypominamy w tekście Białka (proteiny).
Co dokładnie odkryto?
Badacze nazwali nowy typ architektury EIGHT fold (od ang. Extraordinarily Intricate Globular Helical Tangled fold). Zespół wyodrębnił białka o tej budowie spośród ponad 600 tys. zawęźlonych białek. Ich obecność u organizmów oddalonych od siebie o miliony lat ewolucji skłoniła naukowców do hipotezy, że przewidziana przez AI struktura naprawdę występuje w przyrodzie. Struktury krystaliczne to potwierdziły.
Według UW wynik pokazuje też, że modele sztucznej inteligencji potrafią przewidywać bardzo złożone struktury makrocząsteczek nawet wtedy, gdy podobne architektury nie występowały wcześniej w danych, na których je trenowano.
Wszystkie zidentyfikowane białka z węzłem 8₃ występują u bakterii z klas Clostridia i Tissierellia. To mikroorganizmy beztlenowe, często zasiedlające jelita i błony śluzowe. Jaką funkcję pełni sam węzeł – czy wpływa na działanie białek albo na ich agregację – dopiero ma zostać zbadane.
Białko, które samo się rozplątuje
Z matematycznego punktu widzenia powstanie takiej struktury wymaga dwukrotnego pokonania bariery topologicznej, co wcześniej uznawano za niemożliwe w przypadku białek. Zespół, współpracujący także z Zakładem Biofizyki Wydziału Fizyki UW, wykazał, że białko z węzłem 8₃ potrafi samodzielnie się rozwinąć. Proces ten składa się z sześciu faz i jest – jak podaje uczelnia – najbardziej złożonym procesem tego rodzaju opisanym dotąd w literaturze.
W badanych warunkach nie zaobserwowano jednak samodzielnego ponownego zawęźlenia. Aby wyjaśnić ten paradoks, naukowcy połączyli klasyczne symulacje komputerowe z metodami sztucznej inteligencji i sformułowali hipotezę „podwójnego przeplecenia” łańcucha.
Jak mogła powstać tak splątana architektura?
Białka z węzłem 8₃ wyróżniają się wysoką symetrią wewnętrzną. Analizy bioinformatyczne wskazują, że EIGHT fold powstał prawdopodobnie w wyniku duplikacji niezawęźlonych fragmentów białka, które po połączeniu utworzyły złożoną strukturę – mechanizm przypominający ewolucję białek błonowych. Co ciekawe, choć kształt przestrzenny został zachowany, sekwencje aminokwasów w tej rodzinie znacznie się różnią. Podobne pozostały głównie kluczowe fragmenty odpowiedzialne za utworzenie węzła.
„Fascynujące jest to, jak skomplikowane struktury mogą powstać pod wpływem presji ewolucyjnej” – mówi cytowany w komunikacie dr Mariusz Możajew z CeNT UW, pierwszy autor pracy. Dodaje, że do pełnego zrozumienia mechanizmów biologicznych nie wystarczy znajomość sekwencji białka: równie ważne jest poznanie jego topologii i ewolucyjnego pochodzenia. To dobry przykład tego, jak porównywanie cząsteczek u odległych organizmów pomaga odtwarzać historię życia – więcej o takich dowodach na ewolucję piszemy w osobnym tekście.
Ograniczenia
Hipoteza podwójnego przeplecenia na razie opiera się na symulacjach. Jej doświadczalne sprawdzenie jest trudne, bo stopień zawęźlenia białka w warunkach in vitro niełatwo zmierzyć. Nie wiadomo też, po co bakteriom tak splątane białka ani czy węzeł ma znaczenie dla ich funkcji. Odkrycie dotyczy jednej, wąskiej rodziny białek bakteryjnych – nie oznacza, że takie węzły są w przyrodzie powszechne.
Badacze sugerują, że rozwój metod AI może poszerzyć klasyczną klasyfikację białek – opartą na sekwencji oraz strukturze drugo- i trzeciorzędowej – o kolejny element: topologię. Projekt sfinansowano m.in. z grantu NCN OPUS 22 (LAP) oraz programu EMBO.
Źródła i daty
- Uniwersytet Warszawski, „Naukowcy z UW odkryli nieznaną dotąd architekturę białek” – 20.10.2026 – komunikat z opisem wyników i cytatem.
- M. Mozajew, M. Sikora, M. Fortunka, A.P. Perlinska, A. Kluza, S. Niewieczerzal, F. Bruno da Silva, M. Lukaszewicz, J.A. Sikorska, L.J. Mikulska, S.E. Jackson, J.I. Sulkowska, „Unique features of EIGHT fold – Proteins with the most complex 8₃ knotted topology”, PNAS 123(43), e2523017123 – opublikowano 19.10.2026 – doi:10.1073/pnas.2523017123.
Ilustracja koncepcyjna: zawęźlona krzywa w przestrzeni, barwy zmieniają się wzdłuż łańcucha. Grafika poglądowa przygotowana przez Biomist – nie przedstawia rzeczywistej struktury białek z węzłem 8₃.
Testy i zadania maturalne z odpowiedziami: Skład chemiczny organizmów →
