Informacje ogólne:
- najważniejsza grupa
- bez białek nie ma życia (!)
- są to związku węgla, wodoru, tlenu i AZOTU
- są związkami polimerów
- cząsteczka zbudowana jest z podobnych (licznych) monomerów
Polimer = n x monomer
Białko = n x aminokwas
- aminokwas zawiera 2 grupy funkcyjne: aminową oraz karboksylową
Rys. Aneta Skawińska
- jest 20 aminokwasów, mają swoją resztę (rodnik)
Aminokwasy
Podział ze względu na pochodzenie:
1. Endogenne – organizm sam je wytwarza
- alanina (Ala)
- asparagina (Asn)
- asparaginian (Asp)
- arginina (Arg)
- glutaminian (Gln)
- glutamina (Glu)
- glicyna (Gly)
- prolina (Pro)
- seryna (Ser)
- tyrozyna (Tyr)
- cysteina (Cys)
2. Egzogenne – muszą zostać dostarczone z zewnątrz
- lizyna (Lys)
- metionina (Met)
- leucyna (Leu)
- histydyna (His)
- fenyloalanina (Phe)
- treonina (Thr)
- tryptofan (Trp)
- izoleucyna (Ile)
- walina (Val)
Podział ze względu na odczyn:
– kwasowa (dodatkowa grupa kwaśna)
– zasadowa (dodatkowa grupa aminowa)
– obojętna (nie wykazuje odczynu kwaśnego i zasadowego)
Łączenie aminokwasów:
Wiązanie peptydowe – występuję między węglem a azotem
Podział białek:
– dwupeptyd (2-9 cząsteczki)
– oligopeptyd (do 10 cząsteczek)
– polipeptyd (do 100 cząsteczek)
– białko (powyżej 100 cząsteczek)
Podział ze względu na skład białek:
– proste (zbudowane są wyłącznie z aminokwasów)
a) protaminy – białko zasadowe, rozpuszczalne w wodzie. Protaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami .
b) albuminy – białka obojętne, zwierzęce i roślinne. Regulowanie ciśnienia onkotycznego (zachowanie prawidłowych proporcji między ilością wody zawartą we krwi a ilością wody w płynach tkankowych) , transport niektórych hormonów zwierzęcych, leków, kwasów tłuszczowych. W skład albumin wchodzą wszystkie aminokwasy; dobrze rozpuszczają się w wodzie. Spotykamy je w białku jaja kurzego, w osoczu krwi i mleku.
c) globuliny – są odpowiedzialne za mechanizmy odpornościowe oraz wiążą tłuszcze i glukozę . W świecie roślinnym(nasiona) i zwierzęcym (osocze krwi, tkanka mięśniowa, mleko . Spotykane są w dodatkowo w białku jaja kurzego . Są białkami dobrze rozpuszczalnymi w rozcieńczonych roztworach soli, nie rozpuszczają się w czystej wodzie.
d) histony – zasadowe białka wchodzące w skład chromatyny, neutralizujące jej kwasowy charakter . Występują w jądrze komórkowym. Bogate w histony są gruczoły grasicy
e) prolaminy – białka roślinne, nierozpuszczalne w wodzie. Są składnikiem mąki. Prolaminy zawierają dużo kwasu glutaminowego. Obecne w nasionach traw, także zbóż uprawnych. Charakteryzują się dużą zawartością glutaminy i proliny, są rozpuszczalne w niskocząsteczkowych alkoholach.
f) gluteliny – białka pełniące role zapasowe, podobne do prolamin, obecne w bielmie nasion niektórych traw . Zawierają dużo kwasu glutaminowego, asparaginowego, argininy i proliny. Są nierozpuszczalne w wodzie, za to rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach, zasadach.
g) skleroliny – nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy kreatyna.
- a) keratyna – należą do nich przede wszystkim białka tkanki łącznej tworów zrogowaciałych (paznokcie, pióra i włosy)
- b) kolagen – główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia.
- c) Fibryna – białko proste, białko fibrylarne, wytrącające się z osocza krwi podczas procesu krzepnięcia krwi. Tworzy rusztowanie skrzepu krwi. Powstaje z fibrynogenu w wyniku działania trombiny.
– złożone (oprócz aminokwasów zawierają dodatkowo grupy niebiałkowe, np.
a) chromoproteiny – zawierają dodatkowo barwnik
b) nukloproteiny – zawierają dodatkowo kwas nukleinowy
c) lipoproteidy – zawierają dodatkowo tłuszcz
d) glikoproteiny – zawierają dodatkowo cukier
e) fosfoproteiny – zawierają dodatkowo fosfor
f) metaloproteidy np.: hemoglobina
Podział białek według struktury (układ przestrzenny):
– pierwszorzędowa (I-rzędowa) w której mamy aminokwasy połączone liniowo
– drugorzędowa (II-rzędowa), pojawia się w 2 opcjach:
1) α spiralna – helisa, białka kłębkowate
2) β harmonijki (kartonowa) białka włókniste
– trzeciorzędowa (III-rzędowa), budowa przestrzenna, polega na przestrzennym zwinięciu struktury II-rzędowej (III- rzędowa struktura decyduje o właściwosciach fizyko-chemicznych.
– czwartorzędowa (IV-rzędowa), tworzy więcej niż 1 łańcuch polipeptydowy, np. hemoglobina
Podział białek ze względu na strukturę przestrzenną:
– fibrylarna – wydłużona, włóknista
– globularna – ziarnista, np. globuliny
Występowanie i funkcje białek:
– budulcowa (składnik błony komórkowej)
– enzymatyczna
– regulacyjna, hormonalna
– obronna, ochronna (przeciwciała, globuliny)
– transportowa (hemoglobina transportuje tlen)
– magazynująca
– energetyczna (cukry, tłuszcze, białka (jako ostatnie))
